翻譯公司翻譯經(jīng)驗技巧五
時(shí)間:2012-04-13 19:08來(lái)源:trans.org.cn 作者:北京翻譯公司 點(diǎn)擊:
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一、多肽鏈折疊為天然功能構象的蛋白質(zhì) ? 新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成后進(jìn) 新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、 新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現 端在核蛋白體上一出現, 行,新生肽鏈
一、多肽鏈折疊為天然功能構象的蛋白質(zhì) ? 新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成后進(jìn) 新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、 新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現 端在核蛋白體上一出現, 行,新生肽鏈 端在核蛋白體上一出現,肽 鏈的折疊即開(kāi)始。 鏈的折疊即開(kāi)始??赡茈S著(zhù)序列的不斷延 伸肽鏈逐步折疊,產(chǎn)生正確的二級結構、 伸肽鏈逐步折疊,產(chǎn)生正確的二級結構、 模體、結構域到形成完整的空間構象。 模體、結構域到形成完整的空間構象。 ? 大多數天然蛋白質(zhì)折疊都需要其他酶和蛋 白質(zhì)的輔助。 白質(zhì)的輔助。
幾種有促進(jìn)蛋白折疊功能的大分子 1. 分子伴侶 (molecular chaperon) 2. 蛋白二硫鍵異構酶 (protein disulfide isomerase, PDI) 3. 肽-脯氨酰順?lè )串悩嬅?(peptide prolyl cis脯氨酰順?lè )串悩嬅?trans isomerase, PPI)
1. 分子伴侶 分子伴侶是細胞中一類(lèi)保守蛋白質(zhì), 分子伴侶是細胞中一類(lèi)保守蛋白質(zhì),可識別 肽鏈的非天然構象,促進(jìn)各功能域和整體蛋白質(zhì) 肽鏈的非天然構象, 的正確折疊。 的正確折疊。 (1)熱休克蛋白 )熱休克蛋白(heat shock protein, HSP) HSP70、HSP世博北京日語(yǔ)翻譯公司0和GreE族 、 和 族 (2)伴侶素 )伴侶素(chaperonins) GroEL和GroES家族 和 家族
熱休克蛋白促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊的基本作用: 熱休克蛋白促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊的基本作用: 結合保護待折疊多肽片段, 結合保護待折疊多肽片段,再釋放該片 段進(jìn)行折疊。形成HSP70和多肽片段依次 段進(jìn)行折疊。形成 和多肽片段依次 結合、解離的循環(huán)。 結合、解離的循環(huán)。
HSP世博北京日語(yǔ)翻譯公司0結合待 結合待 折疊多肽片段 HSP70-ATP復合物 復合物 ATP水解 水解 HSP世博北京日語(yǔ)翻譯公司0- HSP70-ADP-多肽復合物 HSP70-ADP-多肽復合物 ATP GrpE ADP 復合物解離, 復合物解離,釋出多肽鏈片段進(jìn)行正確折疊
伴侶素的主要作用: 伴侶素的主要作用: 為非自發(fā)性折疊蛋白質(zhì)提供能折疊形 成天然空間構象的微環(huán)境。 成天然空間構象的微環(huán)境。
伴侶素系統促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊過(guò)程
2. 蛋白二硫鍵異構酶(PDI) 蛋白二硫鍵異構酶( ) 二硫鍵異構酶在內質(zhì)網(wǎng)腔活性很高, 二硫鍵異構酶在內質(zhì)網(wǎng)腔活性很高, 可在較大區段肽鏈中催化錯配二硫鍵斷裂 并形成正確二硫鍵連接,最終使蛋白質(zhì)形 并形成正確二硫鍵連接, 成熱力學(xué)最穩定的天然構象。 成熱力學(xué)最穩定的天然構象。
3. 肽-脯氨酰順?lè )串悩嬅?脯氨酰順?lè )串悩嬅?多肽鏈中肽酰多肽鏈中肽酰-脯氨酸間形成的肽鍵有順?lè )磧?種異構體,空間構象明顯差別。 種異構體,空間構象明顯差別。 肽酰-脯氨酰順?lè )串悩嬅缚纱龠M(jìn)上述順?lè )磧煞N 肽酰異構體之間的轉換。 異構體之間的轉換。 肽酰肽酰-脯氨酰順?lè )串悩嬅甘堑鞍踪|(zhì)三維構象形 成的限速酶,在肽鏈合成需形成順式構型時(shí), 成的限速酶,在肽鏈合成需形成順式構型時(shí),可 使多肽在各脯氨酸彎折處形成準確折疊。 使多肽在各脯氨酸彎折處形成準確折疊。
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